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Le corps sécrète généralement zymogènes plutôt que des enzymes actives, car ils peuvent être entreposés et transportés en toute sécurité sans nuire aux tissus environnants, et libérés lorsque les conditions sont favorables pour une activité optimale. Par exemple, le pepsinogène est sécrétée dans l'estomac et clivé pour former la pepsine, une enzyme qui décompose les protéines ingérées comme nourriture. Les conditions fortement acides de l'estomac induisent effectivement clivage du pepsinogène et favorise l'activité de la pepsine. Une fois la digestion se déplace vers l'intestin grêle, cependant, le changement radical dans l'inactivation de la pepsine pH et deux autres zymogènes sont libérés.
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D'autres zymogènes dans le corps comprennent la prothrombine et le fibrinogène, à la fois essentiel à la formation de caillots. Les deux existent sous forme de protéines de plasma. Quand ils sont nécessaires pour enrayer la perte de sang due à des lésions tissulaires, ces zymogènes sont facilement disponibles, ne pas avoir causé des dommages à l'appareil circulatoire dans lequel ils sont stockés.
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La structure tertiaire décrit le repliement global de l'ensemble du peptide, avec les structures secondaires de pliage sur eux-mêmes pour former une bille sphérique, de la conformation active de la protéine. Certaines protéines ont une structure quaternaire qui décrit comment les deux peptides ou plus se combinent pour former un complexe protéine. Par exemple, l'hémoglobine, qui transporte l'oxygène dans le sang, est composé de quatre peptides individuels qui sont reliés pour créer une molécule fonctionnelle.
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La structure primaire de l'enzyme est simplement la séquence d'acides aminés. La structure secondaire représente la façon dont les plis et les torsions peptidiques sur elle-même en raison des interactions entre les acides aminés. Structures secondaires comprennent les hélices alpha hélicoïdaux comme et feuilles plissées bêta, qui ressemblent à plis en accordéon.
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Chymotrysinogen et trypsinogène, aussi enzymes de digestion des protéines, sont des éléments clés de la suc digestif par le pancréas. Ils se déplacent à travers le canal pancréatique principal dans le duodénum de l'intestin grêle où ils sont ensuite clivés en leurs formes actives. En libérant zymogènes au lieu de la enzymes actives chymotrypsine et de la trypsine, le pancréas évite l'auto-digestion.
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Le site actif est l'élément clé d'une enzyme. C'est l'endroit où la molécule que l'enzyme agit sur, appelé substrat, se lie et subit un changement chimique. Le site actif de l'enzyme et la fonction globale est fonction de la forme de l'enzyme. Elle est déterminée par quatre niveaux de structure.
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Un zymogène est le précurseur inactif d'une enzyme. La molécule est composée d'acides aminés reliés ensemble dans un peptide. Lorsque le zymogène est en présence d'une enzyme spécifiquement conçu pour les peptides de dégradation, appelé une protéase, une partie des acides aminés sont éliminées. Cela rend le clivage du zymogène une enzyme fonctionnelle en changeant la forme du peptide et formant le site actif où l'action enzymatique se produit. Pour cette raison, un zymogène est aussi appelé une pro-enzyme.
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